DISTURBI DEL SONNO

Un possibile nuovo meccanismo patologico per le apnee ostruttive del sonno

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Le piastrine attivate dei pazienti OSAS rilasciano la proteina HSP27 in forma fosforilata, un fattore che potrebbe favorire l’aterosclerosi.

Una ricerca condotta in Giappone ha dimostrato che le piastrine attivate dei pazienti che soffrono di sindrome delle apnee ostruttive del sonno rilasciano la proteina HSP27 in forma fosforilata, un possibile fattore proinfiammatorio che potrebbe favorire l’aterosclerosi. La sindrome delle apnee ostruttive del sonno è un fattore di rischio riconosciuto per la morbilità cardiovascolare. Gli episodi ripetuti di ipossiemia notturna, infatti, attivano diversi meccanismi, anche di tipo metabolico e infiammatorio, implicati nello sviluppo di patologie cardiovascolari. È noto, inoltre, che l’aggregazione e l’attivazione delle piastrine inducono l’aterotrombosi, che dà il via allo sviluppo di queste patologie. Alcuni studi hanno indicato un aumento dell’aggregazione e dell’attivazione delle piastrine nei pazienti con sindrome da apnee ostruttive del sonno; tuttavia, il ruolo delle piastrine in questo disturbo non è ancora del tutto chiaro. Le proteine da shock termico (HSP, Heat Shock Proteins) impediscono l'aggregazione delle proteine non ripiegate; in particolare, quelle a basso peso molecolare, come HSP27, possono avere anche un ruolo nel contrastare l’apoptosi. Dati sempre più consistenti indicano che, al di fuori della cellula, HSP27 può agire come modulatore dell’infiammazione; inoltre, nella sua forma fosforilata sembrerebbe avere un ruolo proinfiammatorio in situazioni patologiche. Sulla base delle evidenze finora pubblicate, un gruppo di ricercatori, guidato da Haruhiko Tokuda del National Center for Geriatrics and Gerontology (Obu, Giappone), ha verificato la possibilità che HSP27 in forma fosforilata sia rilasciata dalle piastrine attivate nei pazienti con apnee ostruttive del sonno e ha indagato il meccanismo sottostante, nell’ipotesi che questo possa essere correlato a uno stato patologico.

Il ruolo delle piastrine e della proteina

Nello studio sono stati reclutati 21 pazienti con apnee ostruttive del sonno, che alla polisonnografia presentavano più di 5 eventi all’ora. I pazienti erano in maggioranza uomini (15 su 21), con età media di 65 anni. I campioni di sangue prelevati sono stati trattati per ottenere plasma ricco di piastrine, che è stato posto a contatto con diverse molecole che stimolano il rilascio di HSP27 fosforilata: ADP, ristocetina, collagene e TRAP (Thrombin Receptor-Activating peptide). I ricercatori hanno misurato l’aggregazione piastrinica e hanno determinato i livelli di fosforilazione delle proteine e il tasso di rilascio di HSP27 fosforilata. I risultati indicano che i livelli di rilascio di HSP27 fosforilata sono correlati con i livelli della stessa proteina fosforilata a seguito della stimolazione da parte di ADP e collagene. Inoltre, nei pazienti con apnee ostruttive del sonno l’aggregazione piastrinica è risultata accelerata rispetto ai soggetti sani ed è stata osservata una correlazione con il rilascio di HSP27 fosforilata dalle piastrine attivate; un maggiore rilascio, infatti, risulta associato a una maggiore capacità di aggregazione.

L’ipotesi di un nuovo meccanismo

I dati ottenuti, secondo i ricercatori, puntano a una conferma dell’ipotesi di partenza. «Nel nostro studio abbiamo dimostrato che nella sindrome delle apnee ostruttive del sonno le piastrine attivate rilasciano HSP27 in forma fosforilata» spiegano gli autori dello studio, pubblicato a marzo 2020 su Respiratory Investigation. «Questo meccanismo, insieme all’amplificazione dell’aggregazione piastrinica, potrebbe essere implicato nello sviluppo e nella progressione dell’aterosclerosi. Sono necessarie, comunque, ulteriori ricerche per chiarire questo possibile legame». Reference Tokuda H, Kusunose M, Senda K, et al. The release of phosphorylated-HSP27 from activated platelets of obstructive sleep apnea syndrome (OSAS) patients. Respir Investig. 2020 Mar;58(2):117-27.


08 Giugno 2020
Autore: Redazione


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